Строение и функции белков в клетке

Этот урок посвящен продолжению темы «Органические вещества в клетке». Сегодня вы познакомитесь со строением и функциями белков.

Состав клетки

Белки считаются одной из самых важных групп органических соединений. На это указывает то, что они упомянуты в определении жизни. Их содержание в разных клетках варьируется от 50 до 80 %.

Кроме С, N, H, O, в составе таких соединений могут присутствовать S, P, Fe. Белки являются полимерами, которые состоят из мономеров – аминокислот. В зависимости от числа последних их молекулярная масса может составлять от нескольких тысяч до миллионов.

Выделяют следующие виды белков:

• простые (протеины) – состоят только из аминокислот;
• сложные (протеиды) – содержат небелковую часть – углеводы, жиры, нуклеиновые кислоты.

Виды аминокислот

Всего в составе белков насчитывается 20 аминокислот из 170 известных. Простейшей из них считается глицин, так как его радикалом выступает только водород (Н). У других аминокислот данный элемент является более сложным.

Кроме аминокислот в составе белков могут присутствовать различные аминокислотные остатки, а первые нередко встречаются несколько раз. Состав аминокислот представлен следующими элементами:

• аминогруппа NH2;
• карбоксильная группа COOH;
• радикал R.

Все эти компоненты соединены с атомом С. Первые два являются одинаковыми у всех аминокислот, поэтому отличаются они только радикалом.

В зависимости от радикала мономеры белков делятся на следующие виды:

• кислые – в радикале присутствует карбоксильная группа (глутаминовая и аспарагиновая кислоты);
• основные – в радикале находится аминогруппа (лизин);
• нейтральные – не имеют заряженных радикалов (аланин).

Животные, включая и человека, способны синтезировать не все аминокислоты. По этому признаку их делят на 2 группы:

• заменимые (11);
• незаменимые (9).

Последние человек и животные должны получать с пищей в готовом виде.

Образование пептидной связи

Аминокислоты являются амфотерными веществами, поэтому соединяются в длинные цепочки через кислотные и основные группы. При взаимодействии карбонильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой происходит выделение молекулы воды, а освободившиеся электроны образуют ковалентную связь – пептидную.

К свободной карбоксильной и аминогруппе могут присоединяться другие аминокислоты, удлиняя полипептидную цепь. На одном ее конце всегда будет находиться группа NH2, а на другом – группа СООН. Они соответственно называются N-конец и C-конец.

Структура

Молекулы белков характеризуются различными пространственными формами, которые называются конформациями. Выделяют 4 типа структуры:

1. Первичная представлена линейной последовательностью аминокислот в составе полипептидной цепи.
2. Вторичная возникает при образовании водородных связей между аминогруппой и карбоксильной группой разных аминокислотных остатков в полипептидной цепи (α-спираль или β-слой).
3. Третичная – специфическая для каждого белка конфигурация, внешний вид которой напоминает клубок – глобулу.
4. Четвертичная – возникает при соединении нескольких глобул в сложный комплекс.

По виду третичной структуры белки делятся на глобулярные и фибриллярные. Первые представляют собой шарообразные органические соединения, а вторые имеют форму нити.

Если при денатурации не произошло нарушение первичной структуры, то при восстановлении нормальных условий белок способен восстановить свою структуру. Из этого можно сделать вывод, что все особенности строения молекулы данного соединения определяются первичной структурой.

Функции

Белки осуществляют ряд функций:

• структурная – являются важными компонентами всех биологических мембран, органоидов клетки (в соединительную ткань животных и человека входит коллаген, в составе связок и стенок кровеносных сосудов присутствует эластин, перья, волосы и рога образованы кератином);
• транспортная – отвечают за транспорт веществ через мембраны, перенос энергии в электротранспортных цепях митохондрий и хлоропластов, кислорода к клеткам тканей человека (гемоглобин), в мышцах данную функцию выполняет миоглобин;
• энергетическая – при полном расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии;
• защитная – примером таких соединений являются антитела, которые узнают чужеродные элементы в организме человека и запускают иммунный ответ, или целый ряд белков, обеспечивающих свертывание крови (образование тромба) при ранении;
• двигательная – сократительные белки актин и миозин обеспечивают все виды движения клетки и организма;
• рецепторная – все клеточные рецепторы являются белками (например, родопсин – отвечает за восприятие зрительных сигналов);
• ферментативная – большая часть глобулярных белков в клетке является ферментами, которые ускоряют химические реакции в клетке (такие вещества называют катализаторами).
• регуляторная – некоторые гормоны (инсулин регулирует уровень глюкозы, пролактин) являются белками или пептидами.

Ферменты специфичны для каждого вещества и ускоряют только определенные реакции. При этом встречаются и такие, которые способны катализировать несколько реакций. На их активность влияет температура, кислотность среды, подвержены действию активаторов и ингибиторов.

Каталитическая активность фермента определяется определенным участком его молекулы, который называют активным центром.

С активным центром могут связываться только определенные молекулы. Они подходят друг к другу, как ключ к замку. На заключительном этапе реакции комплекс «фермент-субстрат» распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента. Активный центр при этом вновь открыт для принятия субстрата.