Белки

Белки – класс высокомолекулярных органических соединений, необходимых для жизни. Они являются полимерами, которые состоят из мономеров – аминокислот.

Существует общая формула аминокислоты:

Как видно, к атому углерода в аминокислоте присоединена аминогруппа, карбоксильная группа и радикал.

Классификация аминокислот

Всего в составе белков насчитывается 20 аминокислот. Простейшей из них считается глицин, так как его радикалом выступает только водород (Н). У других аминокислот данный элемент является более сложным.

Аминокислоты отличаются друг от друга строением радикала.

По химическим свойствам радикалов аминокислоты классифицируют на следующие группы:

Неполярные – аланин, валин, лейцин, изолейцин, метеонин, пролин, триптофан, фенилаланин.
Полярные незаряженные – аспарагин, глицин, глутамин, сирин, тирозин, треонин, цистеин.
Заряженные. Дополнительно делятся на положительно заряженные – аргинин, гистидин, лизин, и отрицательно заряженные – аспарагиновая и глутаминовая кислоты.

Последовательность аминокислот в белке определяет свойства последнего.

Образование пептидной связи

Белки представляют собой неразветвленные полимеры аминокислот. При взаимодействии карбонильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой образуется пептидная связь, происходит выделение молекулы воды.

Структуры белковых соединений

Процесс формирования выглядит следующим образом:

первичная структура белковых соединений представлена последовательностью аминокислотных остатков в белке;
когда радикалы аминокислот образуют друг с другом слабые водородные связи, происходит формированию вторичной структуры балка (α-спираль или β-слой);
при других типах взаимодействия между аминокислотными радикалами (ионные, дисульфидные, гидрофобные) белки образуют еще более сложную третичную структуру.

По виду последней белки делятся на глобулярные и фибриллярные. Первые представляют собой шарообразные органические соединения, а вторые имеют форму нити.

Когда белок состоит из нескольких полипептидных цепей, говорят о наличии у него четвертичной структуры.

Такие субъединицы могут кодироваться даже геномами различных органелл, но их количество в клетке тщательно скоординировано. Образующаяся в результате форма белка называется его конформацией и определяется аминокислотным составом. Для одного белка существует одна или несколько возможных форм, а иногда белок даже может менять ее.

Денатурация – изменение или нарушение структуры белка под действием различных факторов (например, воздействие высоких температур).

Функции белков

Сложно переоценить функции данных органических соединений, ведь их присутствие отмечено даже в определении понятия «жизнь».

Выделяют следующие функции белков:

структурная – являются важными компонентами соединительной ткани животных и человека (коллаген, кератин), оболочки вирусов (капсиды), заключающие в себе их генетический материал;
транспортная – отвечают за транспорт веществ через мембраны, перенос энергии в электротранспортных цепях митохондрий и хлоропластов, кислорода в крови человека (гемоглобин);
двигательная – из белков состоят ответственные за перемещение клеточных составляющих микротрубочки, реснички и жгутики, а также актин и миозин, обеспечивающие сокращение мышц;
рецепторная – все клеточные рецепторы являются белками (например, родопсин – отвечает за восприятие зрительных сигналов);
защитная – примером таких соединений являются антитела, которые узнают чужеродные элементы в организме человека и запускают иммунный ответ, или целый ряд белков, обеспечивающих свертывание крови (образование тромба) при ранении;
ферментативная – большая часть белков в клетке является ферментами, которые ускоряют химические реакции (такие вещества называют катализаторами);
запасающая – способны образовывать запасные отложения (козеион);
регуляторная – некоторые гормоны (инсулин, пролактин) являются белками или пептидами.

Отдельно выделяют группу белков, являющихся токсинами. К ним относят яды змей, пауков, скорпионов, грибов и пчел, столбнячный токсин.